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Text File  |  1995-03-04  |  1.1 KB  |  23 lines
  1. *****************************************************
  2. * Delta-aminolevulinic acid dehydratase active site *
  3. *****************************************************
  4.  
  5. Delta-aminolevulinic acid dehydratase  (EC 4.2.1.24) (ALAD) [1]  catalyzes the
  6. second step in the biosynthesis of heme,  the condensation of two molecules of
  7. 5-aminolevulinate to form porphobilinogen.  The enzyme is an oligomer composed
  8. of eight identical subunits.  Each of the subunits binds an atom of zinc or of
  9. magnesium (in plants). A lysine has been implicated in the catalytic mechanism
  10. [2]. The sequence of the region in the vicinity  of  the  active  site residue
  11. is conserved in ALAD from various prokaryotic and eukaryotic species.
  12.  
  13. -Consensus pattern: G-x-D-x-[LIVM](2)-V-K-P-[GSA]-x(2)-Y
  14.                     [K is the active site residue]
  15. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  16. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  17. -Last update: October 1993 / Text revised.
  18.  
  19. [ 1] Li J.-M., Russell C.S., Cosloy S.D.
  20.      Gene 75:177-184(1989).
  21. [ 2] Gibbs P.N.B., Jordan P.M.
  22.      Biochem. J. 236:447-451(1986).
  23.